Die überraschende Rolle des Wassermoleküls bei der Enzymaktivität
Die überraschende Rolle des Wassermoleküls bei der Enzymaktivität
Forschende der Universität Greifswald, die im Rahmen der von der Deutschen Forschungsgemeinschaft (DFG) geförderten Arbeitsgruppe POMPU arbeiten, haben eine bahnbrechende Entdeckung gemacht. Unter der Leitung von Stefan Stoll, Eva Kothe und Michael Kaim identifizierten sie ein Wassermolekül, das in bestimmten Enzymen als "wasservermitteltes katalytisches Triad" fungiert – eine Rolle, die normalerweise von einer Aminosäure übernommen wird. Das Team, zu dem auch brasilianische Kooperationspartner gehörten, untersuchte zwei Vertreter der Enzymfamilie CE20, Fl8CE20_II und PpCE20_II, mithilfe der Röntgenkristallographie. Die im Rahmen des POMPU-Projekts veröffentlichten Ergebnisse zeigen, dass dieses Wassermolekül eine zentrale Funktion für die Aktivität dieser Kohlenhydrat-Esterasen besitzt. Das Verständnis dieser Mechanismen ist für verschiedene Industriezweige von großer Bedeutung, da es beeinflusst, wie effizient andere Enzyme Zucker verarbeiten können – mit potenziellen Anwendungen in der Lebensmittelverarbeitung und der Biokraftstoffproduktion. Die Entdeckung stellt das klassische Modell des "katalytischen Triads" in Enzymen infrage, indem eine der Aminosäuren durch ein Wassermolekül ersetzt wird. Dieser einzigartige Befund könnte den Weg für einen gezielten Einsatz von Biokatalysatoren in industriellen Prozessen ebnen. Die von der Universität Greifswald gemachte Entdeckung, dass ein Wassermolekül in bestimmten Enzymen als "wasservermitteltes katalytisches Triad" wirkt – geleitet von Stefan Stoll, Eva Kothe und Michael Kaim –, könnte Branchen, die auf enzymbasierte Verfahren angewiesen sind, maßgeblich beeinflussen. Weitere Forschung ist jedoch notwendig, um das volle Potenzial dieser Erkenntnis für praktische Anwendungen auszuschöpfen.
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